Le ribosome est une minuscule usine qui assemble les protéines dans chaque cellule. L'une de ses protéines, uS11, porte chez tous les êtres vivants une modification inhabituelle : un maillon de trop, l'isoaspartate, est inséré dans sa chaîne. Ce maillon rend la protéine un peu plus longue, et elle s'emboîte plus étroitement dans la charpente du ribosome. On prenait autrefois cette transformation pour une casse accidentelle. Or, dans uS11, elle est toujours présente, et toujours au même endroit.
La question, c'était la vitesse. Escherichia coli se divise toutes les 20 minutes, alors qu'une insertion spontanée de maillon prend environ une journée et demie. La cellule a donc besoin d'un accélérateur. Les auteurs de l'étude l'ont trouvé : c'est l'enzyme YbeY. Elle travaille comme un tailleur qui coud rapidement le maillon supplémentaire dans la chaîne protéique.
Quand on a supprimé le gène ybeY chez la bactérie, les ribosomes ont moins bien retenu une autre protéine, bS21. Ces ribosomes s'assemblaient moins bien et ne traduisaient l'ARN en protéine qu'à 30 % de la normale. Le maillon de trop n'est donc pas une casse, mais une pièce essentielle. Comprendre le fonctionnement de YbeY pourrait aider à créer des antibiotiques : cette enzyme existe chez les bactéries, mais elle est absente du cytoplasme humain.
La conversion spontanée de l'asparagine en isoaspartate dans un peptide portant le motif Asn-Gly a une demi-vie d'environ 1,2 jour, mais YbeY accélère cette réaction jusqu'à l'échelle de quelques minutes, ce qui est nécessaire pour assembler le ribosome pendant le cycle cellulaire d'E. coli (environ 20 minutes).
Non publié sur arXiv. Voici sa page, le PDF et la formalisation : vous pouvez vérifier vous-même, pas seulement lire notre analyse.