Une goutte contenant une protéine flotte dans l'air, et l'eau s'en échappe lentement. La protéine se sent à l'étroit et commence à s'assembler en petits cristaux bien nets, exactement comme le sel se dépose au fond d'un verre d'eau de mer. Les chercheurs ont voulu comprendre pourquoi ces cristaux sont parfois solides, et parfois s'effritent au moindre contact. Ils ont ajouté à la goutte du polyéthylène glycol, une substance faite de longues chaînes comparables à des fils de perles. Et ils ont découvert une chose étonnante : la longueur du fil décide du destin du cristal.
Avec les longues chaînes, la protéine se rangeait vite en rangs, mais ensuite les cristaux perdaient leur ordre et se désagrégeaient. Avec les chaînes courtes, c'était l'inverse : la protéine mettait longtemps à vouloir cristalliser, mais une fois assemblée, elle tenait bon jusqu'au bout. Le secret, c'est que les chaînes courtes semblent s'agglutiner autour de la protéine et y retenir un peu d'eau. Cette eau joue le rôle d'un lubrifiant et empêche le cristal de se fissurer lorsque la goutte est presque sèche. On l'ignorait jusqu'ici, et désormais il suffit de choisir un polymère plus court pour obtenir des cristaux fiables, utiles à l'étude des protéines et à la mise au point de médicaments.
Une goutte de 10 microlitres s'évapore dans le lévitateur en environ 20 minutes, et pendant ce temps la concentration de protéine passe de 50 à 500 mg/ml, soit un facteur 10.
Dans le roman « Solaris » de Stanislas Lem, l'océan crée des structures impossibles à comprendre par les méthodes terrestres ; ici, nous voyons au contraire comment un simple polymère gouverne la naissance et la mort de cristaux de protéines dans une goutte suspendue dans l'air.