Une balle de tennis frappe un château de sable. Le château s'effondre, mais en observant où et jusqu'où les grains de sable ont volé, on peut deviner la forme du château. C'est à peu près le principe de la méthode d'explosion de protéines aux rayons X. Le faisceau laser est si puissant que la molécule de protéine perd ses électrons et se disperse en fragments chargés, comme le château sous l'impact de la balle.

La difficulté est que calculer une telle explosion pour une protéine de milliers d'atomes dépasse les capacités des méthodes quantiques classiques. Le nouveau programme MolDStruct combine deux approches : les processus d'ionisation aléatoires (comme lancer des dés) et la physique classique du mouvement des atomes (comme calculer les trajectoires de boules de billard). D'abord, le programme « lance les dés » : il décide quel atome perdra un électron sous le faisceau. Ensuite, il calcule comment les atomes chargés restants se repoussent et s'éparpillent.

Ensuite, MolDStruct a été testé sur une protéine de 16 acides aminés. La protéine peut se replier en différentes formes, comme une corde enroulée de différentes manières. Le programme a montré que la carte des fragments éparpillés permet de distinguer ces formes les unes des autres. Ainsi, l'explosion d'une protéine n'est pas seulement une destruction, mais un moyen d'observer sa structure interne.

La méthode est encore jeune, mais une chose est claire : le faisceau de rayons X, qui autrefois ne faisait qu'endommager les échantillons, aide désormais à voir l'invisible. Comme on peut reconstituer la forme d'un château à partir des grains de sable dispersés, on peut reconstituer la structure d'une protéine à partir de ses fragments.