La contraction musculaire est assurée par deux types de filaments protéiques : les filaments fins d'actine (carbonés) et les filaments épais de myosine, qui agissent comme des moteurs moléculaires. Au repos, une protéine-sécurité spéciale — la tropomyosine — bloque les sites de liaison de la myosine sur l'actine. L'influx nerveux déclenche la libération d'ions calcium, qui se lient à la troponine, provoquant le déplacement de la tropomyosine et ouvrant les sites actifs de l'actine aux têtes de myosine. Cependant, l'activation ne se limite pas à un événement isolé : la première tête de myosine qui se fixe effectue un coup de force, déplaçant le filament d'actine, et ce déplacement mécanique, tel un aimant qui bascule, induit des changements conformationnels dans les complexes régulateurs voisins, les rendant accessibles aux moteurs suivants.
Les physiciens ont décrit ce processus à l'aide d'un modèle de chaîne de moments magnétiques en interaction : dès qu'un élément se réoriente, les voisins reprennent le changement, et une cascade se propage dans le système, directement liée à la variation d'entropie — une mesure de l'ordre du système.
Le médicament Omecamtiv mecarbil perturbe cet appel magnétique : il stabilise sélectivement l'état de la myosine, empêchant la transmission du signal activateur le long du filament d'actine ; en conséquence, les unités régulatrices voisines cessent de « se sentir » mutuellement, et la coopérativité chute — la contraction devient plus faible. Tous ces événements se déroulent dans le milieu aqueux de la cellule, où les interactions hydrophobes et électrostatiques ajustent finement la mécanique moléculaire.
Un gramme de tissu musculaire peut développer une force allant jusqu'à 30 newtons — à peu près comme tenir un haltère de trois kilogrammes avec un seul doigt. C'est le résultat du travail synchrone de millions de moteurs moléculaires.
Les histoires fantastiques de muscles artificiels en nanotubes de carbone se rapprochent un peu plus de la réalité grâce à de tels modèles.