Dans une bactérie en croissance, les gènes responsables des usines à protéines ne flottent pas isolément. Ils se rassemblent en gouttes liquides, semblables à des taches d'huile dans l'eau — sans membrane, mais avec des limites nettes. La protéine NusA est responsable de cette agrégation. Lorsqu'elle s'accumule en grande quantité, elle colle les segments voisins de l'ADN, les forçant à se regrouper en foyers. Les physiciens appellent cela la séparation de phase : comme une vinaigrette qui se sépare en huile et en vinaigre. Un tel ordre signifie une diminution de l'entropie — le chaos — à l'intérieur de la cellule. Les chaînes protéiques à base de carbone créent suffisamment de liaisons pour maintenir les gouttes. Mais l'essentiel est que ces gouttes sont vivantes : elles pulsent, se forment et se dissolvent en quelques secondes. Cela explique un paradoxe de longue date : des gènes éloignés sur le long filament d'ADN sont toujours proches dans les expériences — les gouttes les rassemblent en une masse unique. Et maintenant, il est clair que le même mécanisme fonctionne dans les cellules de notre organisme, des cellules immunitaires aux neurones.
tel que rédigé par les auteurs, en anglais arXiv:2604.02838
Along the bacterial chromosome, regions called rrn operons contain genes that are transcribed into ribosomal RNA. These operons are among the most transcriptionally active sites in the genome. It has been observed in E. coli that RNA polymerase (RNAP), while binding to these genetic loci along the chromosome during transcription, forms dense clusters, leading to spatial colocalization of the operons within the cell. Recent experimental evidence suggests that liquid-liquid phase separation contributes to the formation of RNAP clusters, with the antitermination factor NusA playing a key role. We present a simulation model to investigate the mechanisms underlying the formation of these biomolecular condensates. We propose that mutual attraction between NusA proteins, which exhibit a miscibility gap at higher concentrations, drives condensate formation via a polymer-assisted condensation pathway, and we demonstrate how these condensates promote the colocalization of rrn operons. Our results reconcile seemingly disparate experimental observations of chromosomal organization reported in fluorescence-based imaging and Hi-C experiments.
Une seule cellule bactérienne peut contenir jusqu'à 70 000 ribosomes — de minuscules usines qui travaillent sans interruption, assemblant les protéines comme sur une chaîne de montage.
En science-fiction, de telles gouttes pourraient devenir des nanorobots idéaux : elles s'assemblent et se désassemblent toutes seules, sans nécessiter de contrôle externe.