Dans la cellule de chaque plante joue un orchestre où les musiciens sont toujours les mêmes, mais où chaque espèce a sa propre partition. L'instrument principal de cet orchestre, c'est le protéasome 26S, une grande machine protéique qui détruit les protéines marquées. On la trouve chez tous les eucaryotes, et son architecture est d'une constance frappante : de la levure à l'être humain, les détails n'ont presque pas bougé. Mais chez les plantes, le nombre de gènes codant les sous-unités du protéasome varie fortement, et l'on ignorait jusqu'ici comment ces duplications influaient sur la régulation.
Les auteurs ont assemblé les génomes de 18 espèces de Viridiplantae, de l'algue unicellulaire Chlamydomonas reinhardtii aux plantes à fleurs, et ont identifié par recherche d'homologie tous les gènes des sous-unités du protéasome 26S. Pour chaque famille de sous-unités, ils ont construit des alignements et des arbres phylogénétiques, puis les ont confrontés à l'arbre des espèces afin de reconstituer l'histoire des duplications. Ils ont passé au crible les promoteurs des gènes du protéasome pour y détecter un enrichissement en courts motifs d'ADN, en comparant leur fréquence près du site de départ de la transcription au bruit de fond du génome. Ils ont en outre exploité les données de modifications post-traductionnelles, les prédictions de régions intrinsèquement désordonnées et les calculs de potentiel électrostatique.
Chez 16 des 18 espèces, on a trouvé des gènes du protéasome dupliqués, et les schémas de duplication sont propres à chaque espèce et datent pour l'essentiel d'une période récente. Les anciennes duplications à l'échelle du génome n'ont presque pas contribué à l'expansion de la famille, alors que les récentes, par exemple chez les mousses ou les légumineuses, ont laissé une trace. Au niveau des protéines, la sélection a été purificatrice : seuls 4 cas sur 886 montraient des signes de sélection positive. Les différences entre paralogues se résumaient à un réglage fin du potentiel électrostatique de surface et à un changement des sites de phosphorylation. La régulation, elle, a divergé bien davantage : les paralogues répondaient différemment au stress, et cette tendance se retrouve des mousses aux plantes à fleurs.
Les mutants trb4 trb5 se sont montrés hypersensibles à un inhibiteur du protéasome, et l'induction des gènes du protéasome y était perturbée. Enfin, l'analyse de coévolution a mis au jour un réseau de 386 protéines qui évoluent de concert avec le protéasome et sont enrichies en ces mêmes motifs régulateurs. Autrement dit, le protéasome s'inscrit dans un réseau plus vaste, qui s'adapte aux besoins de chaque espèce.
Ce travail montre pour la première fois que, chez les plantes, une machine de dégradation des protéines pourtant conservée évolue non pas en modifiant ses protéines, mais en remaniant sa logique régulatrice. C'est comme si les musiciens de l'orchestre restaient les mêmes, mais que le chef changeait les partitions : chez une espèce, le protéasome s'active davantage en réponse à la sécheresse, chez une autre, au froid. La découverte du rôle des protéines TRB dans la régulation du protéasome ajoute une couche à notre compréhension de la manière dont la cellule coordonne la protéostase avec d'autres processus, notamment le cycle cellulaire et la photosynthèse. Pour l'instant, il s'agit de connaissances fondamentales, mais elles tracent la voie vers la sélection de plantes résistantes aux stress, car la protéostase est vitale pour survivre dans des conditions défavorables.
Chez Arabidopsis, les promoteurs des gènes du protéasome contiennent un motif que l'on retrouve aussi dans les télomères, les extrémités des chromosomes. Des protéines qui protègent habituellement les bouts des chromosomes se sont révélées capables d'activer les gènes du protéasome.
Non publié sur arXiv. Voici sa page, le PDF et la formalisation : vous pouvez vérifier vous-même, pas seulement lire notre analyse.