البروتين في الخلية ليس ثابتًا كدمية في واجهة عرض. فذراته تهتز باستمرار، وتتمدد وتنحني — تمامًا كوتر الغيتار المشدود الذي يستمر في الاهتزاز بعد نقرته. لفهم وظيفة البروتين، لا بد من تقدير صلابة الروابط بين أجزائه. يصف الفيزيائيون ذلك عبر مصفوفة المشتقات الثانية للطاقة، لكن يمكن تصورها ببساطة كخريطة «الزنبركات» بين الذرات: حيث يكون الرابط صلبًا وحيث يكون مرنًا.

سابقًا، كان بناء مثل هذه الخريطة للجزيئات الكبيرة يتطلب حواسيب فائقة ويستغرق ساعات أو حتى أيامًا. أما الخوارزمية الجديدة فتتعلم على جزيئات صغيرة — الأحماض الأمينية الفردية التي تُجمع منها البروتينات كما تُجمع قطع البناء. ثم تنقل الأنماط المكتسبة إلى بروتين من آلاف الذرات وتحسب خريطة الزنبركات في ثوانٍ. المهم أن الحساب يتم في نظام الإحداثيات الداخلي للجزيء، وليس بالنسبة لنظام إحداثيات مختبري، لذا لا تتغير النتيجة عند تدوير الجزيء أو إزاحته.

هذه السرعة الحسابية تفتح آفاقًا جديدة. يمكن اختبار آلاف المركبات الدوائية بسرعة للعثور على ما يرتبط بإحكام بالبروتين الهدف. أو دراسة كيف تغيّر الطفرة صلابة البروتين. سابقًا كان هذا مكلفًا جدًا من حيث الموارد، أما الآن فهو مسألة دقائق معدودة.