The Michaelis-Menten equation models the rate of enzymatic reactions by relating reaction velocity to substrate concentration.في عام 1913، نشر عالم الكيمياء الحيوية الألماني ليونور ميكايليس والطبيبة الكندية مود مينتن معادلة أصبحت حجر الزاوية في علم الإنزيمات. درسا إنزيم الإنفرتاز الذي يكسر السكروز، ولاحظا أن سرعة التفاعل تعتمد على تركيز السكروز بشكل غير خطي. افترض ميكايليس ومينتن أن الإنزيم (E) والركيزة (S) يشكلان أولاً معقداً (ES)، ثم يتفكك إلى ناتج (P) وإنزيم حر. هذا يشبه طابوراً عند أمين الصندوق: يقترب الزبائن (الركيزة) من أمين الصندوق (الإنزيم)، ويشكلون زوجاً 'أمين صندوق-زبون'، ثم يغادر الزبون ومعه البضاعة (الناتج)، ويعود أمين الصندوق جاهزاً لخدمة الزبون التالي. تُشتق المعادلة من هذا النموذج وتعطي سرعة التفاعل v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). هنا V_max هي السرعة القصوى عندما يكون جميع أمناء الصندوق مشغولين، وK_m هو تركيز الركيزة الذي يكون عنده نصف أمناء الصندوق مشغولين. من المدهش أن المعادلة تعمل حتى مع العديد من الإنزيمات التي تكون آليتها أكثر تعقيداً من المخطط البسيط.
في عام 1902، اقترح الكيميائي البريطاني أدريان براون أن التفاعل الإنزيمي يتضمن تكوين معقد بين الإنزيم والركيزة. في عام 1913، قام ليونور ميكايليس ومود مينتن، أثناء عملهما في برلين، بصياغة هذه الفكرة رياضياً واشتقا المعادلة، باستخدام افتراض التوازن السريع بين الإنزيم والركيزة والمعقد. في عام 1925، قام جورج بريغز وجون هولدين بتحسين الاشتقاق بإدخال افتراض شبه استقرار تركيز معقد الإنزيم-الركيزة، مما وسع نطاق تطبيق المعادلة. مود مينتن، إحدى أوائل الطبيبات في كندا، ساهمت بالإضافة إلى علم الإنزيمات في الكيمياء النسيجية والترحيل الكهربائي للبروتينات.
تستخدم معادلة ميكايليس-مينتن على نطاق واسع في الكيمياء الحيوية وعلم الأدوية لتحديد الوسائط الحركية للإنزيمات. عملياً، يتم قياس السرعة الابتدائية للتفاعل عند تراكيز مختلفة من الركيزة ورسم منحنى الاعتماد v على [S] – وهو قطع زائد. للتحديد الدقيق لـ V_max و K_m، تستخدم طرق خطية، مثل طريقة لاينويفر-بورك (Lineweaver-Burk) (1/v مقابل 1/[S]) أو طريقة إيدي-هوفستي (Eadie-Hofstee). حدود التطبيق: المعادلة صالحة للتفاعلات البسيطة أحادية الركيزة بدون تعاونية وتنظيم تفارغي. للحالات الأكثر تعقيداً، تستخدم معادلة هيل (Hill equation) أو نماذج بعدة ثوابت تفكك.
حساب جرعات الأدوية وفهم مدى سرعة معالجتها من قبل الجسم. في التكنولوجيا الحيوية، تساعد في تصميم إنزيمات فعالة لإنتاج الجبن ومواد التنظيف.
ثابت ميكايليس للإنزيمات المختلفة يختلف بملايين المرات. على سبيل المثال، للكتالاز الذي يحلل بيروكسيد الهيدروجين، K_m حوالي 1 مول/لتر – الإنزيم مستعد للعمل حتى عند تراكيز ضخمة. أما للهكسوكيناز الذي يبدأ امتصاص الجلوكوز، K_m فقط 0.1 مليمول/لتر – يتشبع بالفعل عند جرعات صغيرة من السكر.
| M | متغير | Mass of the donor star — كتلة kilogram |
| M_dot | متغير | Time derivative of the donor mass — معدل فقدان الكتلة kilogram per second |
| J | متغير | Orbital angular momentum of the binary — العزم الزاوي kilogram square metre per second |
| J_dot | متغير | Time derivative of the orbital angular momentum — angular momentum loss rate kilogram square metre per second squared |
| zeta | متغير | Mass-radius exponent of the donor star — mass radius exponent |
| zeta_L | متغير | Mass-radius exponent of the Roche lobe — roche lobe mass radius exponent |




