البروتين في الخلية لا يعلق ساكنًا كعارضة أزياء في واجهة محل. ذراته تهتز باستمرار، تتمدد وتنثني — مثل وتر غيتار مشدود يظل يصدر صوتًا حتى بعد مرور الإصبع عليه. لفهم كيفية عمل البروتين، تحتاج إلى معرفة مدى صلابة تمسك كل جزء منه بالجزيئات المجاورة. يسمي الفيزيائيون هذا "مصفوفة المشتقات الثانية للطاقة" — لكن الأسهل أن تفكر في خريطة للنوابض بين الذرات: حيث يكون النابض مشدودًا وحيث يكون مرنًا.

حتى الآن، كانت هذه الخريطة تُحسب للجزيئات الكبيرة على حواسيب فائقة، وكان ذلك يستغرق ساعات أو أيامًا. البرنامج الجديد يتعلم من أمثلة الجزيئات الصغيرة — الأحماض الأمينية الفردية التي تُبنى منها البروتينات، مثل قطع الليغو. ثم ينقل هذه المعرفة إلى بروتين من آلاف الذرات ويخرج خريطة النوابض في ثوانٍ. والأهم أنه يحسب في نظام إحداثيات مناسب — ليس بالنسبة لجدران المختبر، بل بالنسبة للجزيء نفسه، لذلك لا تتغير النتيجة إذا دُوّر الجزيء أو نُقل.

هذه السرعة تفتح إمكانيات جديدة. يمكن فحص آلاف المتغيرات من الأدوية بسرعة للعثور على الأفضل الذي "يلتصق" بالبروتين المستهدف. أو دراسة كيف يغير البروتين صلابته عند حدوث طفرة. في الماضي كان هذا مكلفًا جدًا، الآن أصبح مسألة دقائق معدودة.