Dans chaque cellule, des rencontres et des séparations ont lieu en permanence. Certaines paires tiennent solidement, comme un scratch, d'autres se touchent à peine, comme du pollen porté par le vent. Ce sont précisément ces contacts fugaces, dont la force d'adhésion est comparable à la dissolution d'un grain de sel dans un verre d'eau, qui gouvernent une multitude de signaux et de décisions cellulaires. Mais les étudier est presque impossible : pour remarquer une étreinte aussi faible, il faut une très grande quantité de molécules en un même lieu, et l'on ne peut pas pousser leur concentration jusqu'aux valeurs requises — on se heurte à des limites physiques.

Les chercheurs ont changé de tactique. Au lieu de remplir le tube à essai de toujours plus de molécules, ils ont réduit le tube lui-même — plus précisément, la partie où les molécules peuvent se rencontrer. Une immense salle où deux personnes errent pendant des heures sans se remarquer devient une minuscule pièce où la rencontre est inévitable. Le rôle de cette pièce a été joué par des cavités nanométriques assemblées à partir d'ADN (c'est comme l'origami, mais avec du matériel génétique). Le volume est devenu si petit que même des molécules rares entraient fréquemment en collision, et la faible interaction devenait perceptible.

La méthode a permis de mesurer l'affinité (la force d'adhésion) entre une protéine et une courte chaîne d'acides aminés — environ 10 millimoles, ce qui était auparavant hors de portée. De plus, les substances étaient utilisées en quantité mille fois moindre que d'habitude : des femtomoles (millionnièmes de milliardième de mole) par puits. Un lecteur de plaque standard donnait un signal net avec une énorme marge de sensibilité. Mieux encore, ils ont trouvé des composés qui ne se lient pas eux-mêmes fortement aux protéines, mais qui modifient les règles de rencontre — rendant les contacts faibles plus probables, comme si l'on huilait les gonds d'une porte pour qu'elle se ferme plus vite.

Ainsi, les scientifiques ont transformé d'anciennes notions floues comme « concentration locale » et « effet de proximité » en valeurs précises que l'on peut contrôler. Cela ouvre la porte à l'étude de toute une classe de phénomènes biologiques qui étaient auparavant invisibles pour les instruments. Et peut-être à la création de médicaments qui agissent non pas par blocage brutal, mais par un réglage fin des rencontres moléculaires.