El agua caliente a veces se congela más rápido que la fría. Del agua hirviendo se forma hielo antes. Esta paradoja, descubierta por el estudiante Erasto Mpemba, inquietó durante mucho tiempo a los físicos. Resultó que cuanto más lejos está un sistema del equilibrio, más rápido lo alcanza.
Una paradoja similar se encontró dentro de las células vivas. La exhibe la proteína andante kinesina, un mensajero molecular. Camina sobre microtúbulos, entregando cargas vitales. Un paso de 8 nanómetros quema una molécula de ATP, el combustible celular.
Los investigadores construyeron un modelo del motor con seis estados. Probaron su comportamiento sin combustible y con combustible. Incluso en reposo, los paseos aleatorios obedecen el efecto Mpemba: partir de un estado «caliente» acelera la transición a un paso regular. El secreto está en cómo cambia la entropía (medida del desorden) en el camino hacia el equilibrio. Del caos, el sistema sale más rápido a la vía principal hacia la calma. La adición de combustible o una carga no alteraban el panorama, solo cambiaban los límites de la aceleración. Es interesante que la velocidad del paso también revela la anomalía. Puede medirse en el laboratorio.
Resulta que en el nanomundo el camino más corto no siempre es el más rápido. Un motor que parte de lejos a menudo llega antes a la meta, igual que el agua caliente se convierte en hielo más rápido que la fría.
tal como lo escribieron los autores, en inglés arXiv:2607.27998v1
The Mpemba effect, wherein a system prepared farther from equilibrium relaxes faster than one initially closer to equilibrium, has been extensively investigated in a wide range of physical systems. In contrast, its role in biologically relevant non-equilibrium processes remains largely unexplored. Here, we investigate anomalous relaxation in the six-state chemomechanical network model of the Kinesin molecular motor under both equilibrium and non-equilibrium conditions. We first establish the existence of the Mpemba effect in chemical equilibrium and show that many of its qualitative features can be understood from the underlying free-energy landscape. We then examine the effects of mechanical and chemical driving, showing that breaking detailed balance primarily reshapes the Mpemba phase diagram without qualitatively altering the relaxation phenomenology over the physically relevant parameter regime. Finally, we demonstrate that the relaxation of the motor velocity also mirrors the anomalous relaxation of the underlying stochastic dynamics, thereby identifying an experimentally accessible signature of the Mpemba effect. Our results establish molecular motors as a promising baseline for studying anomalous relaxation in living systems and suggest a broader framework for exploring the Mpemba effect in non-equilibrium biochemical networks.
El paso de la kinesina es de 8 nanómetros. Esta distancia basta para no perderse: los microtúbulos están marcados, como una pista, por bloques proteicos repetitivos.