The Michaelis-Menten equation models the rate of enzymatic reactions by relating reaction velocity to substrate concentration.En 1913, el bioquímico alemán Leonor Michaelis y la médica canadiense Maud Menten publicaron una ecuación que se convirtió en la piedra angular de la enzimología. Estudiaron la enzima invertasa, que descompone la sacarosa, y observaron que la velocidad de reacción depende de la concentración de sacarosa de forma no lineal. Michaelis y Menten supusieron que la enzima (E) y el sustrato (S) forman primero un complejo (ES), que luego se descompone en producto (P) y enzima libre. Esto es similar a una cola en la caja: los clientes (sustrato) se acercan al cajero (enzima), forman un par "cajero-cliente", después el cliente se va con la mercancía (producto) y el cajero está listo para atender al siguiente. La ecuación se deduce de este modelo y da la velocidad de reacción v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). Aquí V_max es la velocidad máxima, cuando todos los cajeros están ocupados, y K_m es la concentración de sustrato a la que la mitad de los cajeros están ocupados. Sorprendentemente, la ecuación funciona incluso para muchas enzimas cuyo mecanismo es más complejo que este esquema simple.
En 1902, el químico británico Adrian Brown propuso que la reacción enzimática incluye la formación de un complejo de la enzima con el sustrato. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, trabajando en Berlín, formalizaron matemáticamente esta idea y dedujeron la ecuación, utilizando la suposición de un equilibrio rápido entre la enzima, el sustrato y el complejo. En 1925, George Briggs y John Haldane mejoraron la deducción introduciendo la suposición de un estado cuasiestacionario de la concentración del complejo enzima-sustrato, lo que amplió la aplicabilidad de la ecuación. Maud Menten, una de las primeras mujeres médicas de Canadá, además de la enzimología, contribuyó a la histoquímica y la electroforesis de proteínas.
La ecuación de Michaelis-Menten se utiliza ampliamente en bioquímica y farmacología para determinar los parámetros cinéticos de las enzimas. En la práctica, se mide la velocidad inicial de reacción a diferentes concentraciones de sustrato y se construye un gráfico de dependencia de v respecto a [S]: una hipérbola. Para determinar con precisión V_max y K_m se emplean linealizaciones, por ejemplo, el método de Lineweaver-Burk (1/v frente a 1/[S]) o el método de Eadie-Hofstee. Límites de aplicabilidad: la ecuación es válida para reacciones simples con un solo sustrato sin cooperatividad ni regulación alostérica. Para casos más complejos se utiliza la ecuación de Hill o modelos con varias constantes de disociación.
Cálculo de dosis de medicamentos y comprensión de la rapidez con que el organismo los procesa. En biotecnología, ayuda a diseñar enzimas eficientes para la producción de quesos y detergentes.
La constante de Michaelis para diferentes enzimas varía en millones de veces. Por ejemplo, para la catalasa, que descompone el peróxido de hidrógeno, la K_m es de aproximadamente 1 mol por litro: la enzima está lista para trabajar incluso a concentraciones enormes. En cambio, para la hexoquinasa, que inicia la asimilación de la glucosa, la K_m es de solo 0.1 mmol/l: se satura ya con pequeñas dosis de azúcar.
| M | variable | Mass of the donor star — masa kilogram |
| M_dot | variable | Time derivative of the donor mass — tasa de pérdida de masa kilogram per second |
| J | variable | Orbital angular momentum of the binary — momento angular kilogram square metre per second |
| J_dot | variable | Time derivative of the orbital angular momentum — angular momentum loss rate kilogram square metre per second squared |
| zeta | variable | Mass-radius exponent of the donor star — mass radius exponent |
| zeta_L | variable | Mass-radius exponent of the Roche lobe — roche lobe mass radius exponent |




