L’eau chaude gèle parfois plus vite que l’eau froide. De l’eau bouillante, la glace se forme plus rapidement. Ce paradoxe, découvert par l’écolier Erasto Mpemba, a longtemps intrigué les physiciens. Il s’est avéré que plus un système est éloigné de l’équilibre, plus vite il y revient.
Un paradoxe similaire a été découvert à l’intérieur des cellules vivantes. Il est mis en évidence par la kinésine, une protéine marcheuse — un coursier moléculaire. Elle progresse le long des microtubules, livrant des cargaisons vitales. Un pas de 8 nanomètres consomme une molécule d’ATP, le carburant cellulaire.
Des chercheurs ont construit un modèle du moteur à six états. Ils ont testé son comportement sans carburant et avec carburant. Même au repos, la modélisation stochastique obéit à l’effet Mpemba : partir d’un état « chaud » accélère la transition vers une marche régulière. Le secret réside dans la façon dont l’entropie (mesure du désordre) évolue sur le chemin de l’équilibre. Le système sort plus vite du chaos pour prendre la grand-route vers le calme. L’apport de carburant ou la charge n’ont pas perturbé le tableau — ils ont seulement déplacé les frontières de l’accélération. Il est intéressant de noter que la vitesse de progression révèle aussi l’anomalie. On peut la mesurer en laboratoire.
Ainsi, dans le nanomonde, le chemin le plus court n’est pas toujours le plus rapide. Un moteur qui part de loin atteint souvent son but plus tôt — tout comme l’eau chaude se transforme en glace plus vite que l’eau glacée.
tel que rédigé par les auteurs, en anglais arXiv:2607.27998v1
The Mpemba effect, wherein a system prepared farther from equilibrium relaxes faster than one initially closer to equilibrium, has been extensively investigated in a wide range of physical systems. In contrast, its role in biologically relevant non-equilibrium processes remains largely unexplored. Here, we investigate anomalous relaxation in the six-state chemomechanical network model of the Kinesin molecular motor under both equilibrium and non-equilibrium conditions. We first establish the existence of the Mpemba effect in chemical equilibrium and show that many of its qualitative features can be understood from the underlying free-energy landscape. We then examine the effects of mechanical and chemical driving, showing that breaking detailed balance primarily reshapes the Mpemba phase diagram without qualitatively altering the relaxation phenomenology over the physically relevant parameter regime. Finally, we demonstrate that the relaxation of the motor velocity also mirrors the anomalous relaxation of the underlying stochastic dynamics, thereby identifying an experimentally accessible signature of the Mpemba effect. Our results establish molecular motors as a promising baseline for studying anomalous relaxation in living systems and suggest a broader framework for exploring the Mpemba effect in non-equilibrium biochemical networks.
Le pas de la kinésine est de 8 nanomètres. Cette distance suffit pour ne pas dévier : les microtubules sont balisés comme une piste, avec des blocs protéiques répétitifs.