The Michaelis-Menten equation models the rate of enzymatic reactions by relating reaction velocity to substrate concentration.En 1913, le biochimiste allemand Leonor Michaelis et la médecin canadienne Maud Menten publièrent une équation qui devint la pierre angulaire de l'enzymologie. Ils étudiaient l'enzyme invertase, qui décompose le saccharose, et remarquèrent que la vitesse de réaction dépendait de la concentration en saccharose de manière non linéaire. Michaelis et Menten supposèrent que l'enzyme (E) et le substrat (S) forment d'abord un complexe (ES), qui se décompose ensuite en produit (P) et en enzyme libre. Cela ressemble à une file d'attente à la caisse : les clients (substrat) s'approchent du caissier (enzyme), forment une paire « caissier-client », après quoi le client part avec la marchandise (produit), et le caissier est prêt à servir le suivant. L'équation est dérivée de ce modèle et donne la vitesse de réaction v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). Ici, V_max est la vitesse maximale lorsque tous les caissiers sont occupés, et K_m est la concentration en substrat à laquelle la moitié des caissiers est occupée. Étonnamment, l'équation fonctionne même pour de nombreuses enzymes dont le mécanisme est plus complexe que ce schéma simple.
En 1902, le chimiste britannique Adrian Brown proposa que la réaction enzymatique implique la formation d'un complexe enzyme-substrat. En 1913, Leonor Michaelis et Maud Menten, travaillant à Berlin, formalisèrent mathématiquement cette idée et dérivèrent l'équation, en utilisant l'hypothèse d'un équilibre rapide entre l'enzyme, le substrat et le complexe. En 1925, George Briggs et John Haldane améliorèrent la dérivation en introduisant l'hypothèse d'un état quasi stationnaire de la concentration du complexe enzyme-substrat, ce qui élargit l'applicabilité de l'équation. Maud Menten, l'une des premières femmes médecins au Canada, contribua également à l'histochimie et à l'électrophorèse des protéines.
L'équation de Michaelis-Menten est largement utilisée en biochimie et en pharmacologie pour déterminer les paramètres cinétiques des enzymes. En pratique, on mesure la vitesse initiale de réaction à différentes concentrations de substrat et on trace un graphique de v en fonction de [S] — une hyperbole. Pour une détermination précise de V_max et K_m, on utilise des linéarisations, par exemple la méthode de Lineweaver-Burk (1/v en fonction de 1/[S]) ou la méthode d'Eadie-Hofstee. Limites d'applicabilité : l'équation est valable pour des réactions simples à un seul substrat sans coopérativité ni régulation allostérique. Pour des cas plus complexes, on utilise l'équation de Hill ou des modèles avec plusieurs constantes de dissociation.
Calcul des doses de médicaments et compréhension de la vitesse à laquelle l'organisme les métabolise. En biotechnologie, aide à concevoir des enzymes efficaces pour la production de fromages et de détergents.
La constante de Michaelis pour différentes enzymes varie d'un facteur de plusieurs millions. Par exemple, pour la catalase, qui décompose le peroxyde d'hydrogène, le K_m est d'environ 1 mole par litre — l'enzyme est prête à travailler même à des concentrations énormes. Et pour l'hexokinase, qui initie l'assimilation du glucose, le K_m n'est que de 0,1 mmol/l — elle est saturée même à de faibles doses de sucre.
| M | variable | Mass of the donor star — masse kilogram |
| M_dot | variable | Time derivative of the donor mass — taux de perte de masse kilogram per second |
| J | variable | Orbital angular momentum of the binary — moment cinétique kilogram square metre per second |
| J_dot | variable | Time derivative of the orbital angular momentum — angular momentum loss rate kilogram square metre per second squared |
| zeta | variable | Mass-radius exponent of the donor star — mass radius exponent |
| zeta_L | variable | Mass-radius exponent of the Roche lobe — roche lobe mass radius exponent |
