Une protéine est un petit aimant de forme complexe, et une nanoparticule est une bille lisse. Selon le côté par lequel la protéine s'approche de la bille, la force d'attraction diffère. Les scientifiques ont dressé une carte détaillée de ces « atterrissages » pour comprendre comment les molécules allergènes du pollen de bouleau s'accrochent aux nanoparticules d'oxyde de silicium.
Pour cela, ils ont utilisé deux approches. La première est un modèle informatique simplifié où les atomes sont regroupés en grosses perles (comme si l'on dessinait la protéine non pas atome par atome, mais par touches grossières). La seconde est le docking moléculaire, qui évalue rapidement les différentes possibilités d'ancrage. Chaque orientation possible de la protéine par rapport à la particule a été reportée sur une carte thermique : plus la liaison est forte, plus la tache est lumineuse. En comparant les cartes obtenues par les deux méthodes pour huit protéines allergènes, les chercheurs ont constaté qu'elles dessinent souvent une image similaire.
Cependant, dans certains cas, les cartes différaient. Les auteurs proposent d'ajuster la précision des angles et d'affiner les paramètres des modèles pour obtenir une meilleure concordance. Ce pont entre l'énergie grossière et le docking rapide aidera à prédire plus précisément comment les nanoparticules se comporteront dans les systèmes vivants, et accélérera le développement de nanomatériaux sûrs.
La protéine Bet v 1, principal allergène du pollen de bouleau, a une forme qui rappelle un panier, à l'intérieur duquel se cache une molécule ligand. Ce même « panier » détermine la façon dont la protéine adhère aux nanoparticules.