Pour distinguer une protéine d'une autre, il faut décrire sa forme et sa composition. Ces descriptions sont des dizaines : longueur de la molécule, charge, solubilité. Mais elles ne sont pas toutes aussi utiles. La méthode appelée Differentiable Information Imbalance (DII) sait sélectionner les caractéristiques les plus informatives, en éliminant les superflues.

Les auteurs de l'étude ont représenté les caractéristiques sélectionnées comme les coordonnées d'un système physique imaginaire. Il s'est avéré que lorsque le nombre de caractéristiques change, le système subit une transition de phase — comme l'eau qui gèle en glace. Pour les caractéristiques physico-chimiques, la transition est nette : d'un état « vitreux » avec une structure rigide à un état « liquide » avec plus de liberté. Pour les caractéristiques structurelles, la transition est plus diffuse.

Le plus intéressant : le nombre critique de caractéristiques trouvé par la méthode DII coïncide avec le point après lequel la précision de classification des protéines cesse de s'améliorer. En d'autres termes, la physique indique quand les données sont suffisantes. Cela offre un moyen simple et objectif de ne pas surcharger les modèles avec des mesures inutiles et d'économiser des ressources de calcul.

Ainsi, la physique des verres aide à mettre de l'ordre dans la description des protéines — et à choisir exactement les caractéristiques nécessaires pour une reconnaissance fiable.