Горячая вода порой застывает быстрее холодной. Из кипятка лёд образуется скорее. Это парадокс, открытый школьником Эрасто Мпембой, долго не давал покоя физикам. Оказалось: чем дальше система от равновесия, тем быстрее она к нему приходит.
Похожий парадокс обнаружили внутри живых клеток. Его демонстрирует белок-шагоход кинезин — молекулярный курьер. Он шагает по микротрубочкам, доставляя жизненно важные грузы. Один шаг длиной 8 нанометров сжигает одну молекулу АТФ — клеточного топлива.
Исследователи построили модель мотора с шестью состояниями. Они проверили его поведение без топлива и с топливом. Даже в покое случайные блуждания подчиняются эффекту Мпембы: старт из «горячего» состояния ускоряет переход к размеренному шагу. Секрет в том, как меняется энтропия (мера беспорядка) по пути к равновесию. Из хаоса система быстрее выбирается на главную дорогу к спокойствию. Подача топлива или нагрузка не нарушали картину — лишь сдвигали границы ускорения. Интересно, что скорость шагания тоже выдаёт аномалию. Её можно измерить в лаборатории.
Выходит, в наномире короткий путь не всегда скорый. Мотор, стартующий издалека, часто приходит к цели раньше — как и горячая вода превращается в лёд быстрее ледяной.
как её написали авторы, на английском arXiv:2607.27998v1
The Mpemba effect, wherein a system prepared farther from equilibrium relaxes faster than one initially closer to equilibrium, has been extensively investigated in a wide range of physical systems. In contrast, its role in biologically relevant non-equilibrium processes remains largely unexplored. Here, we investigate anomalous relaxation in the six-state chemomechanical network model of the Kinesin molecular motor under both equilibrium and non-equilibrium conditions. We first establish the existence of the Mpemba effect in chemical equilibrium and show that many of its qualitative features can be understood from the underlying free-energy landscape. We then examine the effects of mechanical and chemical driving, showing that breaking detailed balance primarily reshapes the Mpemba phase diagram without qualitatively altering the relaxation phenomenology over the physically relevant parameter regime. Finally, we demonstrate that the relaxation of the motor velocity also mirrors the anomalous relaxation of the underlying stochastic dynamics, thereby identifying an experimentally accessible signature of the Mpemba effect. Our results establish molecular motors as a promising baseline for studying anomalous relaxation in living systems and suggest a broader framework for exploring the Mpemba effect in non-equilibrium biochemical networks.
Шаг кинезина — 8 нанометров. Этого расстояния хватает, чтобы не сбиться: микротрубочки размечены, как дорожка, повторяющимися белковыми блоками.