Уравнение Михаэлиса–Ментен описывает скорость ферментативных реакций, связывая скорость реакции с концентрацией субстрата.В 1913 году немецкий биохимик Леонор Михаэлис и канадский врач Мод Ментен опубликовали уравнение, которое стало краеугольным камнем энзимологии. Они изучали фермент инвертазу, расщепляющий сахарозу, и заметили, что скорость реакции зависит от концентрации сахарозы нелинейно. Михаэлис и Ментен предположили, что фермент (E) и субстрат (S) сначала образуют комплекс (ES), который затем распадается на продукт (P) и свободный фермент. Это похоже на очередь в кассу: покупатели (субстрат) подходят к кассиру (фермент), образуют пару «кассир-покупатель», после чего покупатель уходит с товаром (продукт), а кассир готов обслужить следующего. Уравнение выводится из этой модели и даёт скорость реакции v = (V_max * [S]) / (K_m + [S]). Здесь V_max — максимальная скорость, когда все кассиры заняты, а K_m — концентрация субстрата, при которой занята половина кассиров. Удивительно, но уравнение работает даже для многих ферментов, механизм которых сложнее простой схемы.
В 1902 году британский химик Адриан Браун предложил, что ферментативная реакция включает образование комплекса фермента с субстратом. В 1913 году Леонор Михаэлис и Мод Ментен, работая в Берлине, математически оформили эту идею и вывели уравнение, используя допущение о быстром равновесии между ферментом, субстратом и комплексом. В 1925 году Джордж Бриггс и Джон Холдейн усовершенствовали вывод, введя предположение о квазистационарности концентрации фермент-субстратного комплекса, что расширило применимость уравнения. Мод Ментен, одна из первых женщин-врачей в Канаде, помимо энзимологии, внесла вклад в гистохимию и электрофорез белков.
Уравнение Михаэлиса-Ментен широко используется в биохимии и фармакологии для определения кинетических параметров ферментов. На практике измеряют начальную скорость реакции при разных концентрациях субстрата и строят график зависимости v от [S] — гиперболу. Для точного определения V_max и K_m применяют линеаризации, например, метод Лайнуивера-Берка (1/v от 1/[S]) или метод Иди-Хофсти. Границы применимости: уравнение справедливо для простых односубстратных реакций без кооперативности и аллостерической регуляции. Для более сложных случаев используют уравнение Хилла или модели с несколькими константами диссоциации.
Расчёт доз лекарств и понимание того, как быстро организм их перерабатывает. В биотехнологии помогает проектировать эффективные ферменты для производства сыров и моющих средств.
Константа Михаэлиса для разных ферментов различается в миллионы раз. Например, у каталазы, разлагающей перекись водорода, K_m около 1 моля на литр — фермент готов работать даже при огромных концентрациях. А у гексокиназы, запускающей усвоение глюкозы, K_m всего 0.1 ммоль/л — она насыщается уже при малых дозах сахара.
| M | переменная | Масса звезды-донора — масса кг |
| M_dot | переменная | Производная массы донора по времени — скорость потери массы кг/с |
| J | переменная | Орбитальный момент импульса двойной системы — угловой момент кг²·м/с |
| J_dot | переменная | Производная орбитального момента импульса по времени — angular momentum loss rate кг²·м/с² |
| zeta | переменная | Показатель масса-радиус звезды-донора — mass radius exponent |
| zeta_L | переменная | Показатель масса-радиус полости Роша — roche lobe mass radius exponent |




