
Уравнение Хилла описывает кооперативное связывание в биохимических системах, например, во взаимодействиях лиганд—рецептор.В начале XX века британский физиолог Арчибальд Хилл изучал, как мышцы сокращаются, и заметил странную закономерность: связывание кислорода гемоглобином шло не линейно, а с ускорением. Он вывел уравнение, которое позже прижилось в ферментативной кинетике. Суть проста: многие белки-ферменты работают не в одиночку, а как команда. Когда одна молекула вещества садится на фермент, она облегчает посадку следующей — это кооперативность. График зависимости скорости от концентрации напоминает букву S: пологий старт, крутой подъём, плато. Уравнение Хилла сжимает это поведение в два числа: максимальную скорость и константу полунасыщения — ту концентрацию, при которой фермент загружен наполовину. А показатель кооперативности (символ n) говорит, насколько дружно работают субъединицы: если n=1 — каждый сам за себя, если n>1 — цепная реакция взаимопомощи.
Арчибальд Хилл (Archibald Hill) в 1910 году, будучи студентом Кембриджа, исследовал кривую диссоциации кислорода для гемоглобина. Он заметил, что простые гиперболические модели не описывают S-образный ход графика, и предложил эмпирическое уравнение с варьируемым показателем степени. Позже, в 1920-х, Леонор Михаэлис и Мод Ментен разработали более строгую кинетическую теорию для некооперативных ферментов, но уравнение Хилла осталось удобным инструментом для быстрой оценки кооперативности. Сам Хилл получил Нобелевскую премию в 1922 году за исследования мышц, а его уравнение стало стандартом в биохимии и фармакологии.
Применяется для определения параметров связывания: по графику зависимости log(v/(V_max-v)) от log[S] (график Хилла) наклон прямой даёт n, а пересечение с осью — log(K_0.5). В фармакокинетике уравнение описывает насыщение ферментов, метаболизирующих лекарства, что критично для расчёта доз. Границы применимости: модель предполагает бесконечную кооперативность (все или ничего), что редко реализуется в реальных системах; для точного описания частичной кооперативности используют модели Эдера–Улмера или Моно–Уаймена–Шанжё.
Расчёт доз лекарств, чтобы ферменты печени не захлебнулись от перегрузки, и проектирование биореакторов с оптимальной скоростью реакций.
Гемоглобин — классический пример кооперативности: в лёгких он жадно хватает кислород (n≈2.8), а в тканях, где кислорода мало, так же резко его отдаёт. Без такой S-образной кривой мы бы задыхались даже при небольшой нагрузке.
| F(Hα) | переменная | поток линии H-альфа — spectral line flux Вт/м² |
| F(Hβ) | переменная | поток линии H-бета — spectral line flux Вт/м² |




